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devoir by tonino .pdf


Nom original: devoir by tonino.pdf
Auteur: Heloise

Ce document au format PDF 1.5 a été généré par Microsoft® Office Word 2007, et a été envoyé sur fichier-pdf.fr le 14/01/2012 à 13:38, depuis l'adresse IP 109.215.x.x. La présente page de téléchargement du fichier a été vue 812 fois.
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Enzymo
Q1 Vm=0,5
Kd=0,3
Kcat=12,5
Q2 vmax augmente et kd constant, donc A est un activateur allosterique de S a fixation non
competitive.
Q1-3 scatchard en cloche donc cooperativité + et il n’y a pas qu’un site.
R=L0,9/L0,1 ici 50/2,5=20 donc R<81 = cooperativité positive
Q1-4 nh>1 donc effet homotrope positif, I est un ligand allosterique a coop positive pour lui-même.
Inhibiteur non competitif de S car seul la vitesse change

Kcat*4*Et = Vmax
Fixation de A diminue le nombre de E’ et fixation de I diminue le pool de E
Lorsque A>15 µM E’ quasi inexistante a cause de la redistribution des forme E et E’
Q2-4
Kd reste inchanger quelque soit les condition = 0,3
Si I en Exces Vmax=O (en effet S et Kd’ different de 0) donc Vm=Kcat’*4*Et, donc Kcat =0 car Et
differrent de 0.
Pour determiner Kcat on reviens a la figure un et on prens la droite avec A=15µM (on a dit plus haut
que c’était le cas ou E’=0 donc E environ egale a 100%, avec une bonne marge d’erreure bien sur)
On calcul le kcat avec Vm=5 Vm=kcat*Et*4 Kcat=125
Pour connaitre le % de E et de E’ on se réfère a la courbe de la figure un sans aucun effecteur, dans ce cas le
kcat qu’on a calculer au debut=12,5 soit 10 fois moins que Kcat de E donc la forme E represente 10%
Autrement dit : Vm= %EVme +%E’Vme’
Kcat’=0 donc Vm=%EVme donc 0,5=%E*5 %E=0,1=10%


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