devoir by tonino.pdf

Nom original: devoir by tonino.pdf
Titre:
Auteur: Heloise
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Enzymo Q1 Vm=0,5 Kd=0,3 Kcat=12,5 Q2 vmax augmente et kd constant, donc A est un activateur allosterique de S a fixation non competitive. Q1-3 scatchard en cloche donc cooperativité + et il n’y a pas qu’un site. R=L0,9/L0,1 ici 50/2,5=20 donc R<81 = cooperativité positive Q1-4 nh>1 donc effet homotrope positif, I est un ligand allosterique a coop positive pour lui-même. Inhibiteur non competitif de S car seul la vitesse change Kcat*4*Et = Vmax Fixation de A diminue le nombre de E’ et fixation de I diminue le pool de E Lorsque A>15 µM E’ quasi inexistante a cause de la redistribution des forme E et E’ Q2-4 Kd reste inchanger quelque soit les condition = 0,3 Si I en Exces Vmax=O (en effet S et Kd’ different de 0) donc Vm=Kcat’*4*Et, donc Kcat =0 car Et differrent de 0. Pour determiner Kcat on reviens a la figure un et on prens la droite avec A=15µM (on a dit plus haut que c’était le cas ou E’=0 donc E environ egale a 100%, avec une bonne marge d’erreure bien sur) On calcul le kcat avec Vm=5 Vm=kcat*Et*4 Kcat=125 Pour connaitre le % de E et de E’ on se réfère a la courbe de la figure un sans aucun effecteur, dans ce cas le kcat qu’on a calculer au debut=12,5 soit 10 fois moins que Kcat de E donc la forme E represente 10% Autrement dit : Vm= %EVme +%E’Vme’ Kcat’=0 donc Vm=%EVme donc 0,5=%E*5 %E=0,1=10%



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