Métab protéines L2 v4 .pdf



Nom original: Métab protéines L2 v4.pdf
Titre: Métab protéines L2 v4.ppt
Auteur: Guillaume Hohnadel

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Métabolisme des protéines

C. Andres
Faculté de Médecine
Sérum albumine humaine

Université François Rabelais
Tours

Structure des protéines
Polymères d’acides aminés

aa1

aa2

aa3

aa4

+H N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-COO3

Structure des protéines
Polymères d’acides aminés

aa1

aa2

aa3

aa4

+H N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-COO3

R1

R2

R3

R4

Structure des protéines
Structure primaire :
Exemple
Sérum albumine humaine aa 1-40
1 MKWVTFISLL FLFSSAYSRG
21 VFRRDAHKSE VAHRFKDLGE

Structure des protéines
Structure secondaire : hélice alpha

Stryer

Structure des protéines
Structure secondaire : feuillet bêta

Stryer

Structure des protéines
Structure tertiaire et quaternaire :

Sérum albumine humaine

Rôle des protéines









Enzymes
Structures (muscle, cytosquelette, …)
Précurseurs d’hormones
Défense de l’organisme (anticorps)
Régulation des volumes liquidiens
Tampons (équilibre acide base)
Transport de molécules
Source d’énergie

Les protéines dans l’organisme
Un adulte de 70 kg :
• 11 kg de protéines soit
16% de la masse totale

protéines

Les protéines dans l’organisme
Organes quantitativement les plus importants :
Muscles
Intestin
Foie
Peau

Métabolisme des protéines
• Schéma général
Protéines organisme
11 kg

Dégradation
300 g/j

Synthèse
300 g/j
Acides aminés libres

Métabolisme des protéines
• Schéma général
Protéines organisme
11 kg

Dégradation
300 g/j
Apport
exogène
70 g/j

Synthèse
300 g/j
Acides aminés libres

Dégradation
70 g/j

Métabolisme des protéines
Protéines organisme

Dégradation
300 g/j

Apport exogène
70-100 g/j

Synthèse de novo

Synthèse
300 g/j

Acides aminés libres

Dégradation
70-100 g/j

Voies spécifiques

Métabolisme des protéines
Protéines organisme

2

Dégradation
300 g/j

Apport exogène
70-100 g/j

1

Synthèse de novo

3

Acides aminés libres

6

5

Synthèse
300 g/j

4

Dégradation
70-100 g/j

Précurseurs de
Synthèses

Métabolisme des protéines
1. Apport exogène : digestion des protéines
2. Dégradation des protéines endogènes :
catabolisme protéique
3. Synthèse des protéines
4. Dégradation des acides aminés : catabolisme des
acides aminés
5. Voies de synthèse à partir des aa
6. Néosynthèse des acides aminés

Métabolisme des protéines
1. Apport exogène : digestion des protéines
2. Dégradation des protéines endogènes :
catabolisme protéique
3. Synthèse des protéines
4. Dégradation des acides aminés :
catabolisme des acides aminés
5. Voies de synthèse à partir des aa
6. Néosynthèse des acides aminés

Métabolisme des acides aminés
1. Apport exogène : digestion des protéines
2. Dégradation des protéines endogènes :
catabolisme protéique
3. Synthèse des protéines
4. Dégradation des acides aminés :
catabolisme des acides aminés
5. Voies de synthèse à partir des aa
6. Néosynthèse des acides aminés

1. Digestion des protéines
• Apport alimentaire:
– 70-100 g/j

• Sécrétions digestives
– 50 g/j
Total veine porte : environs 150 g/j

Digestion des protéines
• 1. Digestion prépylorique (pepsine)
• 2. Digestion post pylorique luminale (enzymes
pancréas)
• 3. Digestion de contact (peptidases
membranaires)
• 4. Absorption des acides aminés, di- et
tripeptides
• 5. Hydrolyse intra-entérocytaire des ditripeptides

Pénétration intracellulaire des
acides aminés
• Transporteurs des acides aminés :
– Transporteurs des acides aminés neutres
– Transporteur des acides aminés basiques
– Transporteur des acides aminés acides
– Transporteur de la proline

Pénétration intracellulaire des
acides aminés
• Transporteurs des acides aminés :
Lumière

Bröer, 2008

2. Dégradation des protéines
endogènes
• Les protéines : état dynamique
dépendant de la synthèse et de la
dégradation.
• La demi-vie des protéines est très
variable, elle varie d’un rapport de 1 à
plus de 1000 fois.

Demi-vie de protéines
Protéines de maintenance
Catalase
Histone
Protéines de régulation
p53
c-Fos

heures
60
> 100

<1
< 0,5

Dégradation des protéines
Rupture de la liaison peptidique par hydrolyse :

Rôles de la dégradation des
protéines
Multiples :
- Ménage (erreurs de synthèse)
- Recyclage (réutilisation d’acides aminés)
- Défense de l’organisme (antigènes)
- Régulations (maturation de
précurseurs…)

Dégradation des protéines
Voies principales de dégradation des
protéines :
- la voie vacuolaire
endosomes, réticulum et lysosome, la
dégradation se fait à pH acide
- la voie du protéasome
impliquant
l'ATP
et
l'ubiquitine,
la
dégradation se fait à pH neutre

Dégradation des protéines
La voie vacuolaire ou lysosomale :
Protéines extracellulaires
Protéines intracellulaires à demi-vie longue
Protéines membranaires

Lysosome

L’ubiquitinylation

Modification
covalente
traductionnelle des protéines

post-

• Change le destin cellulaire de la protéine,
en la guidant vers la dégradation dans le
protéasome.

L’ubiquitinylation


Autres rôles
décrits :

plus

récemment

- modification de la fonction
- modification de la localisation subcellulaire

Les réactions de l’ubiquitinylation
• Le couplage de l’ubiquitine aux
protéines résulte de l’action successive
de trois enzymes appelées E1, E2 et
E3.

Réaction d’ubiquitinylation
O
C
NH +
3

Ubiquitine
COO -

NH

+
Protéine

Etablissement d'un liaison amide (isopeptide) entre le
carboxyle C-terminal de l'U et une amine en ε d'une lysine
de la protéine.
La réaction inverse est catalysée par des enzymes de
désubiquitinylation (DUB).

Le système d’ubiquitinylation
Ubiquitine
+ ATP

Protéine

Protéasome 26S

Le protéasome 26S

Le protéasome
Ce complexe comporte :


une activité peptidase complexe :
trypsine-like,
chymotrypsine-like
et
glutamylpeptidase.



une activité ubiquitine C-terminal
hydrolase (isopeptidase) libère l’U qui
est recyclée.

Dégradation des protéines
Il existe encore d'autres voies :
- La voie des calpaïnes (cytoplasmique)
calcium dépendante : cytosquelette
- La voie des caspases (apoptose).

3. Synthèse des protéines :
traduction
Stockage

Réparation

ADN

Transcription

ARN
Traduction

Protéine

Réplication

Traduction
Localisation : cytoplasme
« Machine » de traduction : le ribosome
(particule ribonucléoprotéique)

Eléments nécessaires à la
traduction







Ribosome
Facteurs protéiques
ARN messager
ARN de transfert (ARNt)
Acides aminés
Composés riches en énergie (ATP, GTP)

Structure des ARNt
• Structure secondaire :

3'
CCA ~ acide aminé
5'

boucle 1

boucle 3

boucle 2 NNN
Anticodon

Synthèse de l'aminoacyl-ARNt
• Par une aminoacyl-ARNt synthétase
• Chaque enzyme est spécifique d’un acide
aminé.

La traduction

Début de protéine
ribosome
5'

3'

ARN messager

Points importants
• La synthèse dépend de la disponibilité
de tous les acides aminés
• La synthèse est couteuse en énergie :
de l’ordre d’une kcal/g de protéine

4. Catabolisme des acides
aminés
• Structure des acides aminés

NH3+

COO-

CH
C2 ou carbone α

R

Structure des acides aminés
Convention de Fisher
COO-

OCH

C
+H

3N

R

H

acides L 2-aminocarboxyliques

C
HOH2C
HO

H

L-glycéraldéhyde

Structure tridimensionnelle

Glycine

Rôle des acides aminés
Nombreux :
• Synthèse des protéines
• Synthèse des oses
• Synthèse des nucléotides
• Synthèse d’acides gras
• Synthèse de neuromédiateurs et
d’hormones (noradrénaline, NO, h.
thyroïdiennes)
• Producteurs d’énergie

Carrefour
Oses

Protéines

AA
NH3

Purines
Pyrimidines
Glucose
Acides gras
Neuromédiateurs

Hème
Catabolisme

Dégradation des acides aminés
• Si excès :
– pas de mise en réserve
– pas d’excrétion

Dégradation
(foie)

Dégradation des acides aminés
• Voies d’élimination séparées pour :
– l’azote de la fonction α amine
– le squelette carboné




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