Biochimie partie 3 .pdf



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Titre: Chapitre 3 : Biochimie
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Chapitre 3 : Biochimie
Cours de biologie générale humaine – 1er baccalauréat

Les protéines
Chapitre 3 : Biochimie

Les Protéines
Définition
< organisation dans l’espace de 1 ou plusieurs
polypeptides adoptant une configuration
particulière
Polypeptides = chaînes élaborées à partir d’une série
de 20 acides aminés différents.

Les Protéines
Définition
Protéine fonctionnelle = 1 ou +sieurs polypeptide(s)
pliés et enroulés pour créer une molécule de forme
unique.
Conformation tridimensionnelle < séquence des aa.

Les Protéines
Définition

< configuration tridimensionnelle unique
< capacité de reconnaître une autre molécule et de
s’y lier.

Les Protéines
Les acides aminés
Définition
= molécule organique avec au centre 1 C
asymétrique (Ca) où se fixent :
-

1 groupement carboxyle
1 groupement amine
1 atome d’H
1 radical variable R (chaîne latérale)

Les Protéines
Les acides aminés
Définition

Les Protéines
Les acides aminés
La chaîne latérale
 Propriétés physiques et chimiques propres
-

Non polaire  hydrophobe
Polaire  hydrophile
Ionisée (acide ou basique)  hydrophile

Les Protéines
Les acides aminés non polaires
Méthionine
Glycine
Alanine
Phénylalanine
Leucine

Met
Gly
Ala
Phe
Leu

M
G
A
F
L

Les Protéines
Les acides aminés non polaires
Valine
Proline
Tryptophane
Isoleucine

Val
Pro
Trp
Ile

V
P
W
I

Les Protéines
Les acides aminés non polaires

Les Protéines
Les acides aminés polaires
Sérine
Thréonine
Asparagine
Glutamine
Cystéine
Tyrosine

Ser
Thr
Asn
Gln
Cys
Tyr

S
T
N
Q
C
Y

Les Protéines
Les acides aminés polaires

Les Protéines
Les acides aminés ionisés
Acides :

Ac. Aspartique

Asp

D

Ac. Glutamique

Glu

E

Basiques : Lysine

Lys
Arginine
Histidine

K
Arg
His

R
H

Les Protéines
Les acides aminés ionisés

Les Protéines
Les acides aminés
La liaison peptidique
< union du groupement carboxyle de l’1 avec le
groupement amine de l’autre.

AA1-COOH + NH2-AA2  AA1-CO-NH-AA2 + H2O

Les Protéines
Les acides aminés
La liaison peptidique

Les Protéines
Les acides aminés
La liaison peptidique

Les Protéines
Les acides aminés
La liaison peptidique
Polypeptide = polymère d’AA unis par des liaisons
peptidiques.
2
-

extrémités :
N terminale : groupement amine (NH2) libre
C terminale : groupement carboxyle (COOH)
libre

Les Protéines
Les acides aminés
La liaison peptidique

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire
- Longueur variable (de qqs aa à plus d’1 millier)

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire
-

Spécificité  séquence unique!
Incroyable diversité avec 20 aa
Ex : décapeptide  2010 possibilités
 > 30000 protéines différentes produites dans
l’organisme.

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire
= séquence d’acides aminés (ordre des lettres d’1
mot)
 Non aléatoire
 Codée par l’information génétique

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire
 séquence

d’aa caractéristique de chacune de ses
chaînes polypeptidiques

 Différentes techniques pour déterminer cette
séquence

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire
 Les protéines peuvent être constituées soit d’1
seul polypeptide, soit de l’association de 2 ou
+sieurs chaînes polypeptidiques unies par des liens
covalents (ex : ponts disulfures).

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire
 Certains

polypeptides contiennent 1 groupe non
polypeptidique intégré à la chaîne = groupe
« prosthétique ».
Ex : myoglobine

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire
Myoglobine
< polypeptide associé à un hème (molécule organométallique capable de se combiner à l’O2 pour le
transporter).

Les Protéines
Organisation structurale
La structure primaire
Myoglobine

Hème

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
= configuration régulière unique adoptée par une
partie du squelette polypeptidique : enroulement
ou repliement répétitif de certains segments.
< liaisons internes non covalentes, en majorité liens H
le long de la chaîne polypeptidique

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
Liens H
< -H sur le groupement amine (N-H)
< =O sur le groupement carboxyle (C=O)
 Nombreuses liaisons faibles

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
feuillet bêta
< 2 (ou +sieurs) régions de la même chaîne qui se
déploient côte à côte dans le même plan grâce à
des liens H entre les 2 structures, soit //, soit
anti// (plus stable).

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
feuillet bêta

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
feuillet bêta

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
feuillet bêta

Les Protéines
Feuillet plissé b parallèle

Feuillet plissé b anti-parallèle

Les Protéines
La fibroïne de la soie (larve de bombyx) est constituée de chaînes polypeptidiques
arrangées en feuillet b plissés antiparallèles.

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
Hélice alpha
= structure en bâtonnet  enroulement maintenu par
des liens H tous les 3,6 aa.

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
hélice alpha

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire
hélice alpha

Les Protéines
Organisation structurale
La structure secondaire

Les Protéines
Organisation structurale
La structure tertiaire

Les Protéines
Organisation structurale
La structure tertiaire

Les Protéines
Organisation structurale
La structure tertiaire
< interactions entre les chaînes latérales (radicaux R)
 forme globale
 Interactions
 Liens

hydrophobes – force de VDW

H
 Liaisons ioniques
 Ponts disulfures

Les Protéines
Organisation structurale
La structure tertiaire

Les Protéines
Organisation structurale
La structure tertiaire

Les Protéines
Organisation structurale
La structure tertiaire
ponts disulfures



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