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DeVerneuil4OxydPhosNB .pdf



Nom original: DeVerneuil4OxydPhosNB.pdf
Titre: 4-Oxydations phosphorylantes janvier2016.ppt
Auteur: Hubert de Verneuil

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I – RAPPELS SUR L’OXYDO-REDUCTION (1)

LES OXYDATIONS PHOSPHORYLANTES
(PHOSPHORYLATION OXYDATIVE)

I – Rappels préliminaires sur l’oxydo-réduction
II – Introduction
III – Organisation de la chaîne respiratoire
IV – Mécanisme de formation de l’ATP
V – Bilan énergétique
VI – Régulation
VII – Formation et élimination des dérivés toxiques de
l’oxygène
VIII – Cytopathies mitochondriales

Réaction d ’oxydo-réduction : transfert d’électrons entre 2 entités
chimiques ou biochimiques: un oxydant et un réducteur.
L’oxydant est l’espèce qui capture 1 ou 2 électrons
Le réducteur est l’espèce qui cède 1 ou 2 électrons
Oxydant + n eréducteur
Un agent oxydant donné ne peut oxyder que certains systèmes
Un agent réducteur donné ne peut réduire que certains systèmes:
RT ln [red]
nF
[ox]
Référence standard: H+ (1M) : H2 (1 atm) où E0 = 0
Potentiel de réduction

-

Réaction d ’oxydo-réduction : 2 couples rédox (couple 1 est l ’oxydant)
ox1 + red 2

I – RAPPELS SUR L’OXYDO-REDUCTION (2)

E = E0

red1 + ox2

I – RAPPELS SUR L’OXYDO-REDUCTION (3)

Différence de potentiels de réduction :
ΔE = E1 - E2 = ΔE0 -

RT ln
nF

[red1] [ox2]
[ox1] [red2]

( E01 - E02 )

ΔG = - n FΔE ou ΔG0’ = - n FΔE0’

Etat standard en biochimie: H+ = 10-7 M (pH=7) au lieu de 1M (pH=0)
Les valeurs de E0 , notées E0’ sont décalées de - 0, 42 volt.

ΔE = ΔE0’ -

RT
ln
nF

La loi de Nernst relie la valeur de ΔE et celle de ΔG :

[red1] [ox2]
[ox1] [red2]

Les électrons vont passer du couple rédox 2 (le réducteur)
de bas potentiel standard E0’2 vers le couple rédox 1
( l’oxydant) de plus haut potentiel standard E0’ 1.

ΔE0’ = E0’ 1 - E0’ 2 est positif et donc ΔG0’ est négatif.

1

Potentiels de réduction standard des transporteurs d’électrons
impliqués dans la chaîne respiratoire
E0’ (V)

Réaction redox (demi-réaction)
2H+ + 2eH2
NAD+ + H+ + 2e-

I

III

NADH déshydrogénase (FMN) + 2H+ + 2 eNADH déshydrogénase (FMN H2)

- 0,30

Ubiquinone + 2H+ + 2e-

ubiquinol

0,04

Cytochrome b (Fe3+) + e-

cytochrome b (Fe2+)

0,08

Cytochrome c1 (Fe3+) + e-

cytochrome c1 (Fe2+)

0,22
0,25

Cytochrome a (Fe3+) + e-

cytochrome a (Fe2+)

0,29

Cytochrome a3 (Fe3+) + e-

cytochrome a3 (Fe2+)

0,55

1O
2 2

(Fe3+)

+ e-

(Fe2+)

Cytochrome c

IV

- 0,42
- 0,32

NADH

+ 2H+ + 2e-

cytochrome c

H2O

0,81

MITOCHONDRIE ET COMPLEXES ENZYMATIQUES
MME

MMI

- complexes I à IV
- ATP synthase
- Translocases

Canaux de porine

II - INTRODUCTION
Les mitochondries sont le lieu essentiel de la production
d’énergie chimique qui est stockée sous forme d’ATP:
elles consomment plus de 90% de l’oxygène utilisée par la cellule.
Les oxydations cellulaires impliquent majoritairement
des deshydrogénations où l’énergie chimique est conservée
sous forme de coenzymes réduits:
AH2 + FAD
A + FADH2 (lié à son apoenzyme)
BH2 + NAD+
B + NADH + H+ (coenzyme mobile)
Le transfert d’électrons se fait sous la forme:
2 H+ + 2 e- ou H- + H+ : Équivalents réducteurs
La chaîne respiratoire est formée de catalyseurs en ligne
qui transportent les électrons jusqu’à O2 pour former H2O.
Cette suite de réactions d’oxydation est couplée à la
formation d’ATP: « Oxydations phosphorylantes ».

III - ORGANISATION DE LA CHAINE

Succession de complexes multiprotéiques:
dont les sous-unités dépendent du génome nucléaire (64)
et du génome mitochondrial (13)
EIM

Matrice mitochondriale

- protéines fonctionnant avec le coenzyme soluble NAD+
- flavoprotéines : coenzymes FMN ou FAD
- cytochromes : protéines à fer héminique
- protéines fer-soufre : fer non héminique lié à des S de CYS
- un transporteur non protéique, l’ubiquinone ou coenzyme Q

- pyruvate deshydrogénase
- enzymes du cycle de Krebs
- enzymes de la β-oxydation

2

III - ORGANISATION DE LA CHAINE
α

Succession de complexes multiprotéiques:
dont les sous-unités dépendent du génome nucléaire (64)
et du génome mitochondrial (13)
- protéines fonctionnant avec le coenzyme soluble NAD+
- flavoprotéines : coenzymes FMN ou FAD
- cytochromes : protéines à fer héminique
- protéines fer-soufre : fer non héminique lié à des S de CYS
- un transporteur non protéique, l’ubiquinone ou coenzyme Q

N

N
δ

β

Fe
N

N
γ

Hème d’un cytochrome : Fe2+ ou Fe3+
(Rappel: hème de l’hémoglobine : Fe2+)

III - ORGANISATION DE LA CHAINE

III - ORGANISATION DE LA CHAINE

Succession de complexes multiprotéiques:
- protéines à coenzyme NAD+
- flavoprotéines : coenzymes FMN ou FAD
- cytochromes : protéines à fer héminique
- protéines fer-soufre : fer non héminique lié à des S

Exemple:
fer tétracoordonné
avec 4 atomes de S

Cys–S
Cys

Fe
S

S–Cys
Cys
S

Succession de complexes multiprotéiques:
- protéines à coenzyme NAD+
- flavoprotéines : coenzymes FMN ou FAD
- cytochromes : protéines à fer héminique
- protéines fer-soufre : fer non héminique lié à des S
Un transporteur non protéique, l’ubiquinone ou coenzyme Q

3

Un transporteur non protéique, l’ubiquinone ou coenzyme Q
O
H 3CO

(R)

H 3CO

Ubiquinone (état oxydé)
UQ

CH3
O

Groupes transporteurs d ’électrons
1°- Complexe I (46 sous-unités): NADH deshydrogénase
- plusieurs protéines Fe–S
- 1 flavoprotéine à FMN : FP1
L’accepteur est l’ubiquinone
Réaction simple :
red2
ox1

2 H+ + 2 e

ox2

NADH + H+ + UQ
ubiquinone

OH
H 3CO

(R)
CH3

Ubiquinol (état réduit)

La réaction de transfert d’é est couplée au transfert de 4 protons
de la matrice (N) vers l ’EIM (P):

OH

Nouvelle réaction exprimant ce transfert :
+
+

NAD + UQH2 + 4+ H+Cy

NADH + 5 HMa + UQ

Potentiels de réduction standard des transporteurs d’électrons
impliqués dans la chaîne respiratoire

4 H+

- 0,42
- 0,32

NADH

Espace
Intermembranaire

Glycérol-3Phosphate
( du cytosol)

E0’ (V)

Réaction redox (demi-réaction)
2H+ + 2eH2
NAD+ + H+ + 2e-

ubiquinol

ΔE0’ = E0’ 1 - E0’ 2 = 0,04 - (- 0,32) = + 0,36 V
ΔG0’ = -nFΔE0’ = -2 x 96500 x 0,36 = - 69480 J/mol = - 69 kJ/mol
UQH2

H 3CO

red1

NAD+ + UQH2

Glycérol-3-P
deshydrogénase
FAD

CI
Fe–S

I

III

IV

NADH déshydrogénase (FMN) + 2H+ + 2 eNADH déshydrogénase (FMN H2)

- 0,30

Ubiquinone + 2H+ + 2e-

ubiquinol

0,04

Cytochrome b (Fe3+) + e-

cytochrome b (Fe2+)

0,08

Cytochrome c1 (Fe3+) + e-

cytochrome c1 (Fe2+)

0,22

Cytochrome c (Fe3+) + e-

cytochrome c (Fe2+)

0,25

+ e-

(Fe2+)

0,29

Cytochrome a

(Fe3+)

cytochrome a

Cytochrome a3 (Fe3+) + e1O
2 2

+

2H+

+

2e-

cytochrome a3 (Fe2+)
H2O

0,55
0,81

MMI
FMN

NADH
+ H+

CII

NAD+

UQ
Fe–S

FAD

Fe–S
(FAD)

Succinate Fumarate

Matrice

ETFP
(FAD)

Acyl-CoA
déshydrogénase

FAD

Acyl-CoA

4

2°- Complexe II (4 sous-unités): Succinate – Q réductase
- succinate deshydrogénase (fait aussi partie du cycle de Krebs)
- protéines Fe–S
- flavoprotéine à FAD : FP2

4 H+

Succinate + FAD
red2

Glycérol-3Phosphate
( du cytosol)

Fe–S

Fumarate + FADH2

ox1

ox2

FADH2 + UQ

Glycérol-3-P
deshydrogénase
FAD

CI

Réaction (2 étapes) :

Espace
Intermembranaire

MMI

red1

FMN

FAD + UQH2

ΔE0’ = 0,04 - (- 0,06) = 0,10 V
ΔG0’ = - 19 kJ/mol

CII

UQ
Fe–S

FAD
NADH
+ H+

Fe–S
(FAD)

NAD+

Succinate Fumarate

* Deux autres systèmes enzymatiques injectent également des eau niveau de l’ubiquinone (sans passer par CI ni CII):
- acyl-coA deshydrogénase

Matrice

ETFP
(FAD)

Acyl-CoA
déshydrogénase

- glycérol-3-P deshydrogénase

FAD

Acyl-CoA

Potentiels de réduction standard des transporteurs d’électrons
impliqués dans la chaîne respiratoire

3°- Complexe III (11 sous-unités)

2H+ + 2eH2
NAD+ + H+ + 2e-

- protéines Fe–S
- cytochromes b et c1

L’accepteur est le cytochrome c qui est mobile à la surface
externe de la MMI

I

Réaction simple :
UQH2 + 2 cyt c

De UQH2 au cyt c :

(Fe3+)

UQ + 2 cyt c

(Fe2+)

+ 2

H+

III

ΔE0’ = 0,25 - 0,04 = 0,21 V
ΔG0’ = - 41 kJ/mol

Ce complexe fonctionne comme une pompe à protons :
UQH2 + 2 cyt c (Fe3+) + 2H+Ma

E0’ (V)

Réaction redox (demi-réaction)

Ubiquinol - cytochrome c oxydoréductase

UQ + 2 cyt c (Fe2+) + 4 H+ Cy

IV

- 0,42
- 0,32

NADH

NADH déshydrogénase (FMN) + 2H+ + 2 eNADH déshydrogénase (FMN H2)

- 0,30

Ubiquinone + 2H+ + 2e-

ubiquinol

0,04

Cytochrome b (Fe3+) + e-

cytochrome b (Fe2+)

0,08

Cytochrome c1 (Fe3+) + e-

cytochrome c1 (Fe2+)

0,22

Cytochrome c (Fe3+) + e-

cytochrome c (Fe2+)

0,25

+ e-

(Fe2+)

0,29

Cytochrome a

(Fe3+)

cytochrome a

Cytochrome a3 (Fe3+) + e1O
2 2

+ 2H+ + 2e-

cytochrome a3 (Fe2+)
H2O

0,55
0,81

5

4°- Complexe IV (13 sous-unités)

4 H+

Espace
Intermembranaire

4 H+

2H+

Cytochrome oxydase
- cyt a et a3
- 2 ions CuA et CuB cruciaux pour le transfert d’électrons

Cyt c
MMI

UQ

CIII

CIV

CI

- Réduction de 1/2 O2 en H2O implique l’intervention de 2 électrons
- Le flux de chaque électron entraîne le mouvement d’1 proton
de la matrice vers l ’EIM :
2 H+

2e-

II

C

NAD+

NADH
+ H+

1 O + 2 H+
2
2

Succinate Fumarate

+ 1/2 O
* 2 cyt c (Fe2+) + 4 HMa
+
2
H2O

Du cyt c à O2 : ΔE0’ = 0,81 - 0,25 = 0,56 V
ΔG0’ = - 108 kJ/mol

Matrice
Mitochondriale

4 H+

Espace
Intermembranaire

4 H+

5°- Organisation générale

2H+

Trois pompes à protons (I, III, IV) unies par 2 transporteurs
d’électrons mobiles (UQ et le cyt c)

Cyt c

MMI

UQ
CI

CIII

Ordre des transporteurs:
a) détermination des E0’

CIV
2e-

b) suivi de la vitesse de réoxydation des transporteurs
c) utilisation d’inhibiteurs

II

NADH
+ H+

NAD+

C

Succinate Fumarate

+ + HO
2 cyt c (Fe3+) + 2 HCy
2

1 O + 2 H+
2
2

H2O

Matrice
Mitochondriale

6

Potentiels de réduction standard des transporteurs d’électrons
impliqués dans la chaîne respiratoire
E0’ (V)

Réaction redox (demi-réaction)
2H+ + 2eH2
NAD+ + H+ + 2e-

I

III

NADH

NADH déshydrogénase (FMN) + 2H+ + 2 eNADH déshydrogénase (FMN H2)

- 0,30

Trois pompes à protons (I, III, IV) unies par 2 transporteurs
d’électrons mobiles (UQ et le cyt c)

Ordre des transporteurs:
a) détermination des E0’

Ubiquinone + 2H+ + 2e-

ubiquinol

0,04

Cytochrome b (Fe3+) + e-

cytochrome b (Fe2+)

0,08

b) suivi de la vitesse de réoxydation des transporteurs

Cytochrome c1 (Fe3+) + e-

cytochrome c1 (Fe2+)

0,22

c) utilisation d’inhibiteurs

0,25

Cytochrome a (Fe3+) + e-

cytochrome a (Fe2+)

0,29

Cytochrome a3 (Fe3+) + e-

cytochrome a3 (Fe2+

0,55

1O
2 2

(Fe3+)

+ e-

(Fe2+)

Cytochrome c

+ 2H+ + 2e-

cytochrome c

H2O

0,82

b) suivi de la vitesse de réoxydation des transporteurs:
expériences sur mitochondries isolées

Cytochromes sous forme réduite

IV

- 0,42
- 0,32

5°- Organisation générale

100
Ensemble des
transporteurs

Ordre des transporteurs
Addition
d’O2

50

Addition de
Succinate
(sans O2)

0

cyt b

Succinate

cyt c1
cyt c

UQH2

Cyt b

Cyt c1

Cyt c

Cyt a/a3

O2

cyt (a+a3)

Temps

7

c) Utilisation d’inhibiteurs du transfert d’ é en présence d’oxygène

5°- Organisation générale
Trois pompes à protons (I, III, IV) unies par 2 transporteurs
d’électrons mobiles (UQ et le cyt c)

Roténone
X

NADH

UQ

Cyt c1

Cyt b

Cyt c

Cyt a/a3

Cyt c

Cyt a/a3

Antimycine A

Ordre des transporteurs:
E 0’

a) détermination des
b) suivi de la vitesse de réoxydation des transporteurs

c) utilisation d’inhibiteurs

NADH

UQH2

Cyt b

X

Cyt c1

CN–
NADH

UQH2

Cyt b

Cyt c1

Cyt c

Cyt a/a3

X

Ex: l’antimycine A bloque le transfert des e- du cyt b vers le cyt c1 au
niveau du complexe III: NADH, UQH2 et le cyt b sont sous forme

réduite, les autres composés sous forme oxydée

IV- MECANISME DE FORMATION DE L’ATP
1°- Le transfert d’é à l ’O2 est fortement exergonique
* 2 couples rédox : NAD+/NADH et O2/H2O
NADH + H+ + 1/2O2
H2O + NAD+
0
ΔE0’ = E0’ O /
- E ’ NAD+ / NADH = + 0,82 - (- 0,32) = + 1,14 V
HO
2

2

2°- Le transfert d ’e- à l ’O2 est étroitement couplé
à la synthèse d ’ATP
Expériences avec mitochondries isolées :
• ajouts de différents S et I en présence d’ O2

D ’où ΔG0’ = - nF ΔE0’

mesure de la consommation d ’O2

ΔG0’ = -2 x 96 500 x 1,14 = - 220 000 J/mol = - 220 kJ/mol

mesure de la Σ d ’ATP

Conclusion : une grande partie de cette énergie est utilisée
pour le pompage de protons à travers la MMI.
NADH + 11H+

Ma

+ 1/2O2

NAD+ + 10H+ + H2O
Cy

*A partir du succinate : ΔG0’ = - 152 kJ/mol
FADH2 + 6H+Ma + 1/2 O2

FAD + 6H+Cy+ H2O

8

O2 consommé

Mitochondries isolées en présence d’O2

ATP synthétisé

O2 consommé
ATP synthétisé
Addition
d’oligomycine
(inhibiteur de
l’ATP synthase)

Addition de
CN-

Addition
d‘ADP et de Pi

Addition
d‘ADP et de Pi

Addition de
succinate
Addition de
succinate

Temps

Temps

Certains composés permettent à la respiration de continuer,
mais il y a absence de synthèse d’ATP:

ATP synthétisé
Addition
d’oligomycine
(inhibiteur de
l’ATP synthase)

O-

OH

NO2

NO2

NO2

O2 consommé

NO2

Agent découplant : dinitrophénol

+ H+

Addition
de DNP

Découplage

Addition
d‘ADP et de Pi
Addition de
succinate

Temps

9

Espace
intermembranaire

Système physiologique de découplage :
thermogénine

Cyt c

Matrice
IV
III

Production de chaleur
II

Graisse brune
* abondante chez le nouveau-né des mammifères et
les animaux hibernants
* présente aussi chez l’adulte et augmente avec le froid

H+

H+

I

F0

à La richesse en mitochondries +++ (cyt) donne cette coloration
aux adipocytes
Protéine de
découplage
(thermogénine)

Espace
intermembranaire

3° Complexe enzymatique de l’ATP synthase (complexe V)

Cyt c

F1

Chaleur

Matrice
IV
III

Deux composants F0 et F1
II

F0 : canal transmembranaire
H+

F1 = 6 sous-unités formant une protubérance
dans la matrice

I

ADP+Pi

H+

ATP

F0

Protéine de
découplage
(thermogénine)

F1

Chaleur

10

4°- Théorie chimio-osmotique de formation de l’ATP
Ancienne hypothèse :
Couplage de nature chimique (comme 3PGA est transformé en 1,3-BPG et
l’énergie emmagasinée dans ce composé est utilisée pour la synthèse d’ATP).
Mais dans le cas de la chaîne respiratoire, intermédiaires chimiques ?

Le transport d’électrons et la synthèse d’ATP sont couplés
par un gradient de protons à travers la MMI.
Succession de 2 couplages:
L’un chimio-osmotique puis l’autre osmo-chimique

MME

4 H+

4 H+

Espace
Intermembranaire

Cyt c

I

Matrice
Synthèse d’ATP
dirigée par
la force proton-motrice

M

I

1 O2 + 2 H+ H2O
2

NAD+

5°- Transports actifs indispensables aux oxydations
phosphorylantes
- ADP et Pi vers la matrice
- ATP vers le cytosol

2e- IV

III

M

II
NADH
+ H+

UQ

Premier couplage de nature chimio-osmotique:
Oxydation du NADH et transport actif de protons vers l’EIM.
L’élément de couplage est la chaîne membranaire de transfert
d’électrons
Deuxième couplage de nature osmo-chimique:
Transport des protons de l’EIM vers la matrice
et phosphorylation d’ADP en ATP.
L’élément de couplage est l’ATP synthase
La force proton-motrice qui entraîne l’écoulement des protons
à travers F0 vers la matrice fournit l’énergie nécessaire
à la synthèse d’ATP catalysée par le complexe F1

Hypothèse chimio-osmotique de Mitchell :

2H+

4°- Théorie chimio-osmotique de formation de l’ATP (suite)

F0

ADP+ Pi
H+

Deux systèmes de transport:
• Adénine nucléotide translocase
• Phosphate translocase

F1

ATP

11

Espace
Intermembranaire
(cytosol)

Matrice

Adénine
4nucléotide ATP
translocase
ADP3(antiport)
ATP
synthase

• Nombre de protons traversant la MMI :
10 à partir de NADH
6 à partir du succinate

ATP4ADP3-

3 H+

3 H+

-

Phosphate
Translocase
(symport)

V- BILAN ENERGETIQUE

H2PO4

H+

H2PO4-

H+

VI - Régulation:
L’intensité de la respiration cellulaire dépend étroitement
de la concentration intracellulaire en ADP et ATP
D’une façon plus générale: l’utilisation des substrats énergétiques
est contrôlée par le besoin énergétique de la cellule.
Ex : Lorsque la cellule musculaire est au repos,
sa consommation en glucose est fortement ralentie:
* ATP/ADP élevé: la phosphorylation ralentit
* NADH/NAD+ élevé: le cycle de Krebs ralentit
* La PDH est inhibée (sous forme phosphorylée)
* L ’ATP cytosolique inhibe PK et PFK-1
* Le Glc-6-P s’élève et inhibe l ’HK
Inhibition de l’utilisation du Glc

• Nombre de H+ nécessaires pour la synthèse d ’une molécule
d’ATP : 4 dont 1 pour le transport de Pi, ATP et ADP
1°- Bilan énergétique
- NADH mito :
- FADH2 mito :
- NADH cyto :

2,5 ATP
1,5 ATP
1,5 ATP (navette du glycérol-3-phosphate)
ou 2,5 ATP (navette du malate/aspartate)

Les oxydations phosphorylantes fournissent la majeure partie
de l’ATP synthétisé dans les cellules

VII - FORMATION ET ELIMINATION DES DERIVES
TOXIQUES DE L’OXYGENE MOLECULAIRE
- L’O2 est l’accepteur terminal d’électrons au niveau
de la chaîne respiratoire selon la réaction:
O2 + 4 H+ + 4 e- à 2 H2O
Mais une réduction partielle d’ O2 génère des composés dangereux:
- Transfert d’un seul e- à anion superoxyde O2- Transfert de deux e- à peroxyde O22L’anion superoxyde, le peroxyde d’hydrogène et les intermédiaires
qui peuvent être générés (tels que le radical OH.) sont connus sous
le nom d’espèces actives de l’oxygène (EOS ou ROS en anglais)
Différentes stratégies de défense de la cellule, en particulier 2 enzymes:
* 2 O2- + 2 H+ à O2 + H2O2 Superoxyde dismutase ou SOD
* 2 H2O2 à O2 + 2 H2O Catalase
NB: la glutathion peroxydase joue le même rôle que la catalase.

12

MME

VIII - CYTOPATHIES MITOCHONDRIALES

13 gènes

I

NADH
+ H+

NAD+

Transmission maternelle !

Ex : La Neuropathie Optique de Leber:
- mutation au niveau du gène ND4 du complexe I
- transfert des e- du NADH à UQ défectueux
- retentissement au niveau des neurones

2H+

Espace
Intermembranaire

IV

III

FAD

FADH2

1 O + 2 H+ H2O
2
2

FADH2

F0

ADP+ Pi

13 protéines mitochondriales (complexes I à V)
β-oxydation

!

Cyt c

2e-

UQ

II

Génome mitochondrial : ADN double brin circulaire de 16,5 kpb

4 H+

4 H+

Maladies très polymorphes neurologiques ou neuromusculaires
Mutations de protéines de la chaîne respiratoire
dont l’origine provient du génome nucléaire ou bien
du génome mitochondrial

Cycle de
Krebs

H+
ATP

F1

AcCoA
MMI

Lipides

Pyruvate

MME

13


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