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COURS : STRUCTURE DES
PROTEINES
 STRUCTURE DES PROTEINES :

La structure Secondaire :

Notre organisme est constitué d’environ 100 000 protéines différentes. Les
éléments constitutifs des protéines sont des associations de plusieurs acides
aminés (voir fiche sur les AA). Dans les protéines naturelles, on trouve environ
20 AA différents.

La structure Primaire :
La structure primaire des protéines résulte de l’existence des « liaisons
peptidiques »

Structure primaire = C’est l’ordre dans lequel les AA sont reliés entre
eux par des liaisons peptidiques. Elle constitue le squelette du
peptide.

Structure secondaire= C’est les régions au sein des chaines
polypeptidiques avec des structures régulières, récurrentes et
stabilisées par des liaisons H entre certains acides aminés constitutifs.
C’est l’arrangement spatial des chaines polypeptidiques permet d’en distinguer
deux types de structure secondaire. Donc, la structure secondaire : est non
linéaire, formé et stabilisé par des liaisons H, et est décrit des motifs répétitifs
(hélice α ou feuillet β) dans la structure 3D de la protéine.

1) Structure en Hélice α :
Des protéines globulaires et de quelques protéines fibrillaires résulte de
l’existence des pont H à l’intérieur d’une seule chaine peptidique enroulé en
spirale (de 3 à 7 AA par tour de spire)
Cette structure est dite hélicoïdale, elle est élastique et extensible.
Certains AA perturbent la formation de l’hélice α: comme la proline qui
engendre l’insertion d’un coude dans la chaine. Certains AA chargés altèrent
l’organisation de l’hélice α par formation de liaisons électrostatiques ou
ioniques.

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1) Structure en feuillet β :

La Structure tertiaire (3D):

La plupart des protéines fibrillaires sont constituées de ces feuillets
(exple : les fibroïnes de la soie, ou même la β-Kératine des cheveux
qui sert à donner la structure du cheveu.)
Les chaines peptidiques sont coudées à chaque fois au niveau de
l’atome de C qui porte les chaînes latérales et s’assemblent en
« feuillets de protéines » grâce à des ponts H situés dans des plans
Le feuillet -plissé est constitué de segments de
la chaîne peptidique qui s'alignent côte à côte
pour former une structure en zigzag.
Ces segments sont reliés entre eux par liaison
hydrogène entre [-H] de [-NH] d'une chaîne et
l'oxygène du carbonyle de la chaîne adjacente
Les groupements des chaînes latérales d'un
feuillet -plissé s'étendent au-dessus et au-dessous
du plan du feuillet

C’est l’ensemble des conformations tridimensionnelles d’une
protéine. C’est grâce à cette structure qu’une protéine peut
acquérir sa fonction.
Elle est mise en place et stabilisée par :
 des interactions hydrophobes et / ou hydrophiles
 des interactions ioniques (ponts salins)
 des liaisons hydrogène
 des ponts disulfures (liaisons covalentes, liaisons entre 2
cystéines), au niveau de certaines protéines.

On retrouve les feuillets béta parallèles (chaines parallèles dans le
même sens) et les feuillets béta antiparallèles (chaînes parallèles
mais dans le sens opposés) :

ATTENTION : Une protéine n'est jamais structurée en totalité en αhélices et / ou feuillets béta
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La structure quaternaire :
C’est la conformation 3D d’une protéine composée de plusieurs sous-unités
polypeptidiques. (exple : comme on l’a vu en organisation de la cellule
eucaryote, le ribosome est constitué de 2 ss-unité protéique. Autre exple :
dans le cas de l’hémoglobine, la structure quaternaire serait donc
l’assemblement des 4 ss-unités protéiques.)

Assemblage non covalent (=oligomérisation) de deux ou plusieurs
chaînes polypeptidiques.
Oligomérisation :
Homo -> association de chaînes identiques
Hétéro -> association de chaînes différentes
Chaque chaîne constitue une sous-unité.
CONCLUSION :

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